CARACTERIZAÇÃO DO SURIMI DE JUNDIÁ (RHAMDIA QUELEN) CRIADO EM CATIVEIRO

Kuhn, C.R.1; Filgueras, R.S.1*; Bessa, L.R.1; Torres, L.1; Pouey, J.2; Prentice, C3; Soares, G.4  
1Laboratório de Análises Bromatológicas e Bioquímicas – DCTA/FAEM/UFPEL
Campus Universitário, s/n,Caixa Postal 354 – CEP 96010-900 – refilgueras@hotmail.com; 2Departamento de Zootecnia – FAEM/UFPEL; 3Depto de Química – FURG; 4Orientador, Prof. Titular, DCTA/FAEM/UFPEL

1.	INTRODUÇÃO

A utilização de espécies de baixo valor comercial surge como alternativa na exploração dos recursos hídricos, inclusive nas reservas de água doce, de modo a suprir o declínio nas reservas tradicionais de pescado de origem marinha. O Jundiá (Rhamdia quelem) é uma espécie do gênero Rhamdia, família Siluridae, habitando regiões de clima temperado e facilmente encontrado nas bacias hidrográficas da Lagoa dos Patos, Mirim e Mangueira, no Sul do Estado do Rio Grande do Sul [5]. A espécie destaca-se na piscicultura por apresentar um rápido crescimento, rusticidade, altas taxas de fecundação e manejo relativamente fácil [9].
O surimi é uma base protéica miofibrilar caracterizado por sua funcionalidade e utilização em diversos produtos, desde análogos até alimentos mais simples. No entanto, as distintas espécies diferem entre si, alterando a capacidade de geleificação da proteína dos produtos a base de surimi que, sob tratamento térmico, forma um gel termoestável denominado kamaboko, que tem na textura sua principal característica. Contudo, a formação do gel pode ser afetada devido à ativação, no tratamento térmico, de proteases (principalmente as catepsinas e as peptidases alcalinas estáveis ao calor) que podem degradar a rede protéica miofibrilar responsável pela geleificação, caracterizando o fenômeno denominado modori [4].
O trabalho teve como objetivos avaliar as características do processamento de surimi de Jundiá (Rhamdia quelen) criado em cativeiro, bem como caracterizar as sua propriedades texturais (força de compressão) sob diferentes tratamentos térmicos utilizando inibidores de protease (clara de ovo e proteínas do plasma bovino – PPB), para a proteção da rede protéica e incremento na textura do gel, evitando a ocorrência do modori.

2.	MATERIAL E MÉTODOS

Foram utilizadas carcaças de Jundiá (Rhamdia quelen) provenientes de piscicultura (Depto de Zootecnia – Universidade Federal de Pelotas) e processados imediatamente após sua captura, utilizando-se o filé e obtendo-se a carne de pescado mecanicamente separada – CPMS, (separadora Baader mod. 694, em cilindro com perfurações de 5mm de diâmetro). O processamento de surimi seguiu o modelo descrito por Kuhn [7], em ciclo de duas lavagens, seguido de refino e desidratação final por centrifugação (Hidroextrator YL 15 – Ankofood Machine Co. LTD. - Taiwan). Os crioprotetores sorbitol (4,0%) e tripolifosfato de sódio (0,3%) foram adicionados e o produto congelado (-30ºC) e armazenado (–20°C). Para o preparo do gel as amostras de surimi (50g) foram descongeladas e misturadas aos ingredientes: NaCl (2,0%), amido (5,0%) e os inibidores: clara de ovo (3%) e PPB (1,1%), acondicionadas em envoltórios de colágeno (2,5cm de diâmetro) e submetidas aos tratamentos térmicos: (A) 90°C, 15min; (B) 60°C, 30min + 90°C, 15min; (C) 60ºC, 45min + 90ºC, 15min; (D) 60ºC, 60min + 90ºC, 15min. Após o aquecimento, os tratamentos foram resfriados e conduzidos para a realização dos ensaios físicos em até 24h, em ensaios de compressão na Máquina Universal de Testes Instron, mod. 1130 [12].
A caracterização centesimal do surimi foi realizada de acordo com AOAC [2]. O delineamento experimental contou com 36 amostras, decorrentes de um esquema fatorial 4x3x3 (4 formulações, 4 aquecimentos, 3 repetições), inteiramente casualizado, com o teste de Duncan para comparação de médias (P< 0,05). O software utilizado foi o Statistica para Windows [13].

3.	RESULTADOS E DISCUSSÃO

A Figura 1 apresenta o resultado para o processamento de surimi utilizando Jundiá (Rhamdia quelen).

Figura 1 – Rendimento no processamento de surimi de Jundiá (Rhamdia quelen)

O rendimento alcançado no processamento de surimi em relação ao pescado inteiro indica a importância no aproveitamento da matéria-prima abundante na região, e que pode ser destinada à elaboração de diversos produtos, agregando valor (funcional, nutricional e comercial) e potencializando processos integrados como a piscicultura. A caracterização centesimal (Tab 1) apresentou um produto com maior teor em lipídios, quando comparado ao surimi de Pescada-foguete (Macrodon ancylodon) [6].

Tabela 1 – Caracterização centesimal do surimi
Surimi	Umidade	Proteína	Gordura	Cinzas	Carboidratos	
	BU	BS	BU	BS	BU	BS	BU	BS	BU	BS	
Jundiá	69,09	---	15,61	50,50	10,06	32,55	0,33	1,07	4,91	15,88	
Pescada	79,67	 	14,69	 	1,08	 	1,37	 	3,19		

O conteúdo lipídico e protéico no pescado podem ser influenciados tanto pela espécie bem como sua maturidade fisiológica. O Jundiá é uma espécie reconhecida pelo seu maior teor lipídico e aliado ao fato de encontrar-se em período de reprodução no momento da captura, apresentou um valor em lipídios ainda maior, contra-balanceado com um menor teor em proteína [6].
Na caracterização do gel, o surimi de Jundiá mostrou uma melhor textura (Fig. 2), destacando-se os tratamentos com inibidores de protease. O comportamento do gel de surimi de Jundiá foi superior a géis de espécies como a Pescada-foguete (Macrodon ancylodon) na presença dos mesmos inibidores [8] e Tilápia (Oreochromis sp) utilizando diferentes hidrocolóides [3].

Figura 2 –Força de compressão (Kg) para géis de surimi de Jundiá. Tratamentos térmicos: (A) 60ºC, 30min + 90ºC, 15min; (B) 60ºC, 45min + 90ºC, 15min; (C) 60ºC, 60min + 90ºC, 15min; (D) 90ºC, 15min.
 
O tratamento térmico em único estágio foi melhor (P<0,05), atingindo os maiores valores nos ensaios de compressão em todos os tratamentos. Os tratamentos com pré-aquecimento (60°C, por 30, 45 e 60min) a força de gel foi notadamente inferior, provavelmente como resultado da ação proteolítica, a qual impede a formação da rede protéica miofibrilar responsável pela textura do gel de surimi. A maior força de gel nos tratamentos com inibidores demonstrou a capacidade desses compostos em preservar a capacidade de geleificação sob aquecimento da matriz protéica (Fig 2). As proteínas do plasma bovino (albumina do soro bovino e 2-M) contribuem para o incremento na força de gel pela termoestabilidade da BSA, pois a presença da fração -globulina, exige maior temperatura de desnaturação, aliada ao efeito sinérgico com a fração 2-macroglobulina, resultando em uma força de gel superior em relação à utilização da proteína isolada [11].
Na clara de ovo, a ovostatina é uma proteína de estrutura molecular e função homóloga à 2-M, atuando como um inibidor não-competitivo para as proteases catepsina-D, tripsina, quimiotripsina e colagenase, controlando sua atividade. Mesmo sendo uma macromolécula, a sua utilização em surimi pode ser viabilizada em virtude destes produtos apresentarem o tecido muscular alterado, sem a presença de membranas que possam impedir a sua penetração [14; 1]. Por sua vez, a capacidade de coagulação, principalmente da ovoalbumina, juntamente com a gelatinização do amido, proporciona um aumento na viscosidade da massa protéica, a qual previne a coalescência das células de ar no interior da estrutura, aumentando o volume sem, no entanto, contribuir com a estabilidade da mesma [10]. 
 
4.	CONCLUSÕES

A utilização dos inibidores de protease aumentou a força de gel (P<0,05) do surimi de Jundiá; sendo a clara de ovo melhor do que as proteínas do plasma bovino. Os tratamentos com pré-aquecimento a 60ºC demonstraram uma força de gel inferior ao aquecimento em único estágio (90ºC, 15 min), mesmo na presença de inibidores, o que indica uma possível ação proteolítica.

5.	REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

[1] ASHIE, I. N. A.; SIMPSON, B. K. 2-Macroglobulin inhibition of endogenous proteases in fish muscle. 1996, Journal of Food Science, 61, p. 357-361.
[2] AOAC Official methods of analysis of the Association of Official Analytical Chemists, 1995, 16th Edition, Arlington.
[3] BARRETO, P. L. M.; BEIRÃO, L. H. Influência do amido e carragena nas propriedades texturais do surimi de Tilápia (Oreochomis SP.).1999, Ciência e Tecnologia de Alimentos, 19, p. 183-188. 
[4] GARCÍA-CARREÑO, F. L. Proteinase inhibitors.1996, Trends in Food Science and Technology. 7, p. 197-204.
[5] GUEDES, D. S. Contribuição ao estudo sistemático e alimentação de Jundiás (Rhamdia spp.) na região central do Rio Grande do Sul (Pices, Pimelodidae). Santa Maria, 1980 Dissertação (Mestrado em Zootecnia). Universidade Federal de Santa Maria, UFSM.
[6] KUHN, C. R.; PRENTICE-HERNÁNDEZ, C. Estudo tecnológico para obtenção de surimi utilizando resíduos do processamento de pescada-foguete (Macrodon ancylodon). Cap. 06, In: Prêmio Jovem Cientista: Oceanos, Fonte de Alimentos, publicação dos trabalhos vencedores, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico, CNPq, Rio de Janeiro, p. 181-211. 
[7] KUHN, C. R.; et al. Avaliação da força de gel de surimi de resíduos de pescada-foguete (Macrodon ancylodon) enriquecido com aditivos protéicos. 2003, Boletim do Centro de Pesquisa e Processamento de Alimentos,21 (2), p. 239-248.
[9] LUCHINI, L., SALAS, T. Primer alevinage del bagre sudamericano (Rhamdia sapo) en condiciones controladas. 1985, Revista de la associación de Ciencias Naturales del litoral, 16, (2), p. 137-147.
[10] RAEKER, M. Ö.; JOHNSON, L. A. Thermal and functional properties of bovine blood plasma and egg white proteins. 1995, Journal of Food Science, 60, p. 685-690,706.
[11] SEYMOUR, T. A.; et al. Surimi gel enhancement by bovine plasma proteins. 1997, Journal of Agriultural and Food Chemistry, 45, p. 2919-2923. 
[12] SOARES, G. J. D.; ARÊAS, J. A. G. Effect of Electrical Stimulation on Post mortem Biochemical Characteristics and Quality of Longissimus dosrsi thoracis Muscle from Buffalo (Bubalus bubalis).1995, Meat Science, 41, p. 369-379.
[13] STATSOFT. Statistica for windows.1998, Computer program manual, Tulsa, OK., USA.
[14] WERASINGHE, V. C.; MORRISSEY, M. T.; AN, H. Characterization of active components in food-grade proteinase inhibitors for surimi manufacture. 1996, Journal of Agricultural and Food Chemistry, 44, p. 2584-2590.